Sól disodowa NADP (24292-60-2)

Marzec 15, 2020

Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADP +) jest kofaktorem stosowanym w reakcjach anabolicznych. β-nikotynamid adenina ……

 


Status: W produkcji masowej
Jednostka: 25kg / Drum

 

Film z solą disodową NADP (24292-60-2)

Sól disodowa fosforanu dinukleotydu β-nikotynamidoadeninowego (sól disodowa NADP) SDANE TECHNICZNE

Nazwa produktu Sól disodowa fosforanu dinukleotydu β-nikotynamidoadeninowego (sól disodowa NADP)
Nazwa chemiczna NADP Disodium; Disiarczan fosforanu nadide; NADP; β-NADP; Sól disodowa nukleotydu trifosfopirydyny;
Numer CAS 24292-60-2
InChIKey UNRRSQIQTVFDLS-WUEGHLCSSA-L
UŚMIECH C1=CC(=C[N+](=C1)C2C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O)(O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C(N=CN=C54)N)OP(=O)([O-])[O-])O)O)O)C(=O)N.[Na+].[Na+]
Molecular Formula C21H26N7Na2O17P3
Waga molekularna 787.37
Monoizotopowa masa X
Temperatura topnienia 175-178 ° C
Kolor Żółty
Stemp. przechowywania -20 ° C
woda  Rozpuszczalność > 50 g / L
Aplikacja Koenzym w utlenianiu tlenowym i beztlenowym

 

Co to jest sól disodowa fosforanu dinukleotydu β-nikotynamidoadeninowego (sól disodowa NADP)?

Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADP +) jest kofaktorem stosowanym w reakcjach anabolicznych. Sól disodowa fosforanu dinukleotydu β-nikotynamidoadeninowego jest solą disodową NADP +, jest koenzymem niezbędnym do alkoholowej fermentacji glukozy i oksydacyjnego odwodornienia innych substancji. Występuje szeroko w żywych tkankach, zwłaszcza w wątrobie.

Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADP) i NADPH tworzą parę redoks. Stosunek NADPH / NADP reguluje wewnątrzkomórkowy potencjał redoks, szczególnie odpowiedź beztlenowa, wpływając w ten sposób na odpowiedź metaboliczną w ciele. Przykładami są synteza lipidów i kwasów nukleinowych. NADP jest także parą koenzymów w różnych układach cytochromu P450 i układach reakcji oksydazy / reduktazy, takich jak układ reduktazy tioredoksyny / tioredoksyny.

NADPH zapewnia redukcję równoważników reakcji biosyntetycznych i zapewnia efekty redoks, aby zapobiec toksyczności reaktywnych form tlenu (ROS), tym samym regenerując glutation (GSH). Jest również stosowany w szlakach anabolicznych, takich jak synteza cholesterolu i przedłużanie łańcucha kwasów tłuszczowych.

Ponadto system NADPH jest również odpowiedzialny za wytwarzanie wolnych rodników w komórkach odpornościowych poprzez oksydazę NADPH. Te wolne rodniki są używane do niszczenia patogenów w procesie zwanym rozerwaniem dróg oddechowych. Jest to równoważnik redukujący hydroksylowanych aromatów cytochromu P450, sterydów, alkoholi i leków.

 

Aplikacja soli disodowej fosforanu dinukleotydu β-nikotynamidoadeninowego

Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADP) i NADPH tworzą parę redoks. NADP / NADPH to koenzym, który wspiera reakcje redoks poprzez transport elektronów w szerokiej gamie zastosowań, zwłaszcza w reakcjach beztlenowych, takich jak synteza lipidów i kwasów nukleinowych. NADP / NADPH to para koenzymów w różnych układach cytochromu P450 i układach reakcji oksydazy / reduktazy, takich jak układ reduktazy tioredoksyny / tioredoksyny.

Inne enzymy, które wykorzystują NADP jako koenzym, to: Dehydrogenaza alkoholowa: zależna od NADP; Aromatyczny ADH: zależny od NADP; Reduktaza ferredoksyna-NADP; Dehydrogenaza L-fukozy; Baza danych; Transferaza uridylowa galaktozy-1-fosforanu; Dehydrogenaza glukozowa; Dehydrogenaza L-glutaminowa; Dehydrogenaza glicerolu: specyficzna dla NADP; Dehydrogenazy izocytarnej; Enzymy jabłkowe; Dehydrogenazy 5,10-metylenotetrahydrofolianu; Dehydrogenazy 6-fosfoglukonianowej i dehydrogenazy semialdehydu bursztynowego.

 

Numer referencyjny:

  • Hashida SN, Kawai-Yamada M. Metabolizm NAD między organizacjami stanowiący podstawę dynamicznej reakcji NADP u roślin. Front Plant Sci. 2019 lipca 26 r .; 10: 960. doi: 10.3389 / fpls.2019.00960. eCollection 2019. PMID: 31404160. PMCID: PMC6676473.
  • Tak U, Vlach J, Garza-Garcia A, William D, Danilchanka O, de Carvalho LPS, Saad JS, Niederweis M. Toksynową martwiczą gruźlicą jest glikohydrolaza NAD + i NADP + o wyraźnych właściwościach enzymatycznych J Biol Chem. 2019 marca 1 r .; 294 (9): 3024–3036. doi: 10.1074 / jbc.RA118.005832. Epub 2018 28 grudnia. PMID: 30593509. PMCID: PMC6398120.
  • Liang J, Huang H, Wang S. Dystrybucja, ewolucja, mechanizm katalityczny i funkcje fizjologiczne rozgałęzionego elektronowo rozgałęzionego elektronu NADH zredukowanej ferredoksyny: NADP + oksydoreduktaza. Front Microbiol. 2019 marca 1; 10: 373. doi: 10.3389 / fmicb.2019.00373. eCollection 2019. PMID: 30881354. PMCID: PMC6405883.
  • Kawai S, Murata K. „Struktura i funkcja kinazy NAD i fosfatazy NADP: kluczowe enzymy regulujące równowagę wewnątrzkomórkową NAD (H) i NADP (H)”. Bionauka, biotechnologia i biochemia. 72 (4): 919–30. doi: 10.1271 / bbb.70738. PMID 18391451.
  • Hanukoglu I. „Conservation of the Enzyme-Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Wbiquitous Enzyme”. Journal of Molecular Evolution. 85 (5–6): 205–218. Bibcode: 2017JMolE..85..205H. doi: 10.1007 / s00239-017-9821-9.PMID 29177972.